ထုတ်ကုန်များ

carboxypeptidase T (CpT) ၏ crystal structures များကို phenylalanine နှင့် arginine substrate analogs - benzylsuccinic acid နှင့် (2-guanidinoethylmercapto)succinic acid - 1.57 Å နှင့် 1.62 Åb ၏ တိကျသော ပရိုဖိုင်ကိုရှင်းလင်းရန် မော်လီကျူးအစားထိုးနည်းလမ်းဖြင့် ဆုံးဖြတ်ခဲ့သည် အင်ဇိုင်း၏။ကွန်ဆာဗေးတစ် Leu211 နှင့် Leu254 အကြွင်းအကျန်များ (carboxypeptidase A နှင့် carboxypeptidase B နှစ်မျိုးလုံးတွင်ပါရှိသည်) သည် hydrophobic အလွှာများကို အသိအမှတ်ပြုရန်အတွက် ဖွဲ့စည်းတည်ဆောက်ပုံဆိုင်ရာ အဆုံးအဖြတ်များဖြစ်ကြောင်း ပြသခဲ့ပြီး Asp263 သည် အပြုသဘောဆောင်သော အားသွင်းထားသော အလွှာများကို အသိအမှတ်ပြုရန်အတွက်ဖြစ်သည်။ဤသတ်မှတ်ပစ္စည်းများ၏ ဗီဇပြောင်းလဲမှုများသည် အလွှာပရိုဖိုင်ကို မွမ်းမံပြင်ဆင်သည်- CpT မူကွဲ Leu211Gln သည် carboxypeptidase B-ကဲ့သို့ ဂုဏ်သတ္တိများကို ရယူထားပြီး CpT မူကွဲ Asp263Asn carboxypeptidase A-like ရွေးချယ်မှုအဖြစ်။Leu254 နှင့် Tyr255 တို့နှင့် အပြန်အလှန်တုံ့ပြန်သည့် Pro248-Asp258 ကွင်းဆက်သည် အလွှာ၏ C-terminal အကြွင်းအကျန်ကို အသိအမှတ်ပြုရန် တာဝန်ရှိကြောင်း ပြသထားသည်။S1 ၏ subsite တွင် ပေါင်းစပ်ထားသော အလွှာသည် ဤကွင်းပတ်၏ ligand-dep endent shift သို့ ဦးတည်စေပြီး Leu254 ဘေးထွက်ကွင်းဆက်လှုပ်ရှားမှုသည် ဓာတ်ခွဲခြင်းအတွက် အရေးပါသော Glu277 အကြွင်းအကျန်များ၏ ပေါင်းစပ်ဖွဲ့စည်းမှုကို ဖြစ်ပေါ်စေသည်။ဤသည်မှာ S1 ၏ subsite နှင့် catalytic centre အကြား အပြန်အလှန်တုံ့ပြန်မှုများ၏ အရေးပါမှုကို ပြသသော metallocarboxypeptidases ၏ အလွှာရွေးချယ်မှုဆိုင်ရာ ဆန်းသစ်သော ထိုးထွင်းသိမြင်မှုတစ်ခုဖြစ်သည်။