ထုတ်ကုန်များ

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) သည် glutathione ၏ γ-glutamyl amide နှောင်ကြိုးကို ဖယ်ထုတ်ပြီး ထွက်ရှိလာသော γ-glutamyl အုပ်စုကို ရေ (hydrolysis) သို့မဟုတ် လက်ခံနိုင်သော အမိုင်နိုအက်ဆစ် (transpeptidation) သို့ လွှဲပြောင်းပေးသည်။ဤနေရာအနှံ့ရှိ အင်ဇိုင်းများသည် glutathione ၏ biosynthesis နှင့် degradation နှင့် xenobiotic detoxification တို့တွင် အဓိကအခန်းကဏ္ဍမှ ပါဝင်ပါသည်။ဤတွင် Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) ၏ 3Å ကြည်လင်ပြတ်သားမှု ပုံဆောင်ခဲဖွဲ့စည်းပုံနှင့် ၎င်း၏ ရှုပ်ထွေးသော l-Glu တို့ကို အစီရင်ခံပါသည်။X-ray တည်ဆောက်ပုံများသည် BlGT သည် N-terminal nucleophilic hydrolase superfamily နှင့် သက်ဆိုင်ကြောင်း အတည်ပြုပြီး ပရိုတင်းတွင် Bacillus subtilis မှ homologous အင်ဇိုင်းအတွက် တင်ပြထားသည့်အတိုင်း ဖွင့်ထားသော ဆိုက်အကွဲကြောင်းကို ဖော်ထုတ်ပြသနိုင်သော်လည်း လူသား γ-GT နှင့် ကွာခြားသည် အခြားသေးငယ်သောဇီဝသက်ရှိများမှ γ-GTs အတွက်။l-Glu ၏ ပေါင်းစပ်မှုသည် BlGT ၏ ကြီးမားသော subunit ၏ C-terminal အမြီးကို ပြန်လည်စီယူခြင်းကို ဖြစ်ပေါ်စေပြီး သတ္တုအိုင်းယွန်း၏ အသိအမှတ်ပြုမှုတွင် ပါဝင်နိုင်သည့် အက်ဆစ်အကြွင်းအကျန်အစုအဝေးတစ်ခုကို ဖော်ထုတ်ခွင့်ပြုကြောင်း အချက်အလက်များ အကြံပြုအပ်ပါသည်။BlGT ၏ ပုံသဏ္ဍာန်တည်ငြိမ်မှုတွင် ဤအကြွင်းအကျန်များ၏ အခန်းကဏ္ဍကို Ala တစ်ခုတည်းမှ ပြောင်းလဲခြင်းအသစ်လေးခု၏ အလိုအလျောက်လုပ်ဆောင်မှု၊ အင်ဇိုင်းလုပ်ဆောင်ချက်၊ ဓာတုနှင့် အပူဓာတ် အသွင်အပြင်ကို ဖော်ပြခြင်းဖြင့် လေ့လာခဲ့သည်။ရလဒ်များက Asp568 ကို Ala ဖြင့် အစားထိုးခြင်းသည် ပရိုတင်း၏ အလိုအလျောက်လုပ်ဆောင်မှုနှင့် ဖွဲ့စည်းပုံဆိုင်ရာ တည်ငြိမ်မှုကို သက်ရောက်မှုရှိကြောင်း ပြသသည်။